Im Skript (S. 11, Abb. 7.2) ist ein Ausschnitt aus der Primärstruktur von Hämoglobin abgebildet. Nachfolgend ist die gesamte Primärstruktur von Hämoglobin, also die Abfolge der einzelnen Aminosäuren in der Polypeptidkette, dargestellt:

Speziell am Hämoglobin ist, dass das Protein nicht aus einer, sondern aus gleich 4 Polypeptidketten besteht (2 Ketten à je 141 AS, 2 Ketten aus 146 AS). Das ganze Protein besteht also aus 574 AS (Aminosäuren).

Im Skript (S. 11, Abb. 7.2) ist ein Abschnitt der Primärstruktur von Hämoglobin dargestellt, welche eine α-Helix – ein Sekundärstrukturelement – aufbaut. Diese Webseite (swisseduc) zeigt konkret, dass mehr als 2/3 der AS im Protein Hämoglobin α-Helices bildet. Weitere Sekundärstrukturelemente sind β-Faltblatt und β-Schleife (Turn). Ungeordnete Bereiche bezeichnete man als Random Coil.

Bei Bedarf können mit der bereits weiter oben eingeführten Animation nochmals das 1 Faltblatt und die 6 Helices bei einer Untereinheit des Hämoglobins sichtbar gemacht werden:

Interaktive Animation (Octan) zur Darstellung der Sekundärstrukturelemente α-Helix und β-Faltblatt bei einer Untereinheit des Hämoglobinmoleküls.

Im Skript (S. 11, Abb. 7.2) ist ein Ausschnitt des Hämoglobin-Proteins abgebildet, welches eine Tertiärstruktur darstellt. Bei den meisten Proteinen gibt es keine Quartärstruktur, sondern die Tertiärstruktur entspricht dem ganzen Protein, welches nur in dieser spezifischen 3-D-Form – also die ganze AS-Kette richtig gefaltet – eine gewisse Funktion ausüben kann.

Hämoglobin ist ein Spezialfall: Es gibt insgesamt 4 Untereinheiten (Tertiärstrukturen) bzw. Polypeptidketten, wobei je 2 identisch aufgebaut sind. Jede Untereinheit kann Sauerstoff binden und ist damit funktionell. Diese vier funktionellen Untereinheiten (Tertiärstrukturen) haben sich jedoch zu einer grösseren Struktur, dem ganzen Hämoglobin-Molekül (= Quartärstruktur) vereinigt. In der folgenden Molekülanimation kannst du das nachvollziehen:

1. Klicke dich durch die einzelnen Darstellungsoptionen (vgl. oberer Teil des Screenshots).
2. Beachte, dass jede Untereinheit eine sauerstoffbindende Nicht-Proteinkomponente trägt, das Häm (im Kalottenmodell dargestellt).

Interaktive Animation (swisseduc) zur Darstellung der vier Untereinheiten (Tertiärstrukturen) des Hämoglobins, welche zusammen die Quartärstruktur, also das ganze Protein Hämoglobin bilden.

Falls du das Hämoglobinmolekül noch selbst in weiteren Darstellungsarten betrachten willst, kannst du mit dieser Animation (Octan) etwas herumpröbeln.

Dies ist die Anleitung für die Aufg. 4 im Skript S. 18. Betrachte das ganze Hämoglobinmolekül in unterschiedlichen Darstellungsformen mithilfe der folgenden Molekülanimation (neu ist die farbliche Kennzeichnung der Aminosäuren). Verzichte hier für einmal grundsätzlich auf ein Drehen und Hinein-/Herauszoomen:

1. Zu Beginn sind in der Cartoon-Darstellung die Sekundärstrukturelemente (v. a. α-Helices) hervorgehoben.
2. Hervorhebung der 4 Tertiärstrukturen, welche die Quartärstruktur aufbauen: Unter "Select Options": Style = Cartoon, Color = By Chain.
3. Sichtbarmachen der Aminosäuren: Color = By Amino Acid.
4. Sichtbarmachen der Riesenkette aus AS (genau genommen sind es 4 Polypeptidketten): Style = Backbone.
5. Sichtbarmachen aller Atome in den üblichen Farben (Kalottenmodell): Rechtsklick und dann "Stil → Schema → Kalotten" (vgl. Screenshot unten).
6. Sichtbarmachen der Atombindungen: (Kugel-Stäbchen-Modell): Style = Ball and Stick.
7. Darstellung der O₂-bindenden Hämgruppen: Style = Ligands.

Interaktive Animation (rcsb) zur Visualisierung der unterschiedlichen Darstellungsformen des Proteins Hämoglobin.